部分内容展示

本研究通过对藏羊KAP1-3基因和参考基因的核苷酸序列进行同源比对分析，发现藏羊与参考绵羊、藏羚羊、山羊KAP1-3基因的核苷酸序列同源性都较高，而与水牛KAP1-3基因的核苷酸序列同源性相对较低，但同源百分比均在92%以上，说明KAP1-3基因具有种属特异性和相对保守性。经预测发现藏羊KAP1-3蛋白有5种修饰位点。有研究表明KAP1-3蛋白是一种糖蛋白，有两个N- 糖基化位点（N-glycosylation site，ASN），为Asn27（是糖基化位点）和Asn37（不一定），糖基化与KAP1-3的抗原性有关（李北兵等，2010，黑龙江医药，23（3）：407-408），本研究经预测发现该蛋白只有一个N-糖基化位点，为Asn27，而37位氨基酸为Asp。蛋白激酶C（protein kinase C，PKC）是一类重要的信号转导蛋白，能够调节淋巴因子的分泌及淋巴细胞的活化（Manicassa myetal.，2006）；酪蛋白激酶Ⅱ（casein ki-naseⅡ，CKⅡ）通过对底物的磷酸化，进而实现信号的级联放大和传递（谢立苹，2012），推测这两种激酶可能与KAP1-3蛋白上相应的磷酸化位点结合后，使KAP1-3蛋白磷酸化，从而参与了KAP1-3蛋白在免疫反应中的信号传导。N-豆蔻酰化（N-myris-toylation）是豆蔻酰基转移到蛋白质N端形成酰胺键的一种蛋白修饰方式（许正平等，1998，生物化学与生物物理进展，25（1）：5-6），能够使蛋白质定位于质膜的细胞质面，豆蔻酰化蛋白具有促进细胞生长、促进信号传导等功能（谢立苹，2012），推测KAP1-3蛋白可能通过豆蔻酰化位点定位于膜上，从而与树突状细胞等靶细胞的表面受体结合，发挥免疫调节作用。
在结果中还可发现：选择效应最高的几个基因组合中，均含L4-AB位点，由此可以简单判断为，该基因型对存在交互作用的位点各基因型具有加强作用，在分子标记时可作为加强因子考虑，从而为日后的分子标记工作提供了新的辅助因子。